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生物化学上册中英文名词解释汇总
第一部分：糖类
1.
糖（
Saccharide
）：糖是多羟醛或多羟酮
及其缩聚物和某些衍生物
的总称。
2.
单糖（
monosacchar
ide
）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的
糖类，是多羟
醛或多羟酮。常见的单糖有葡萄糖（
Glucose
）、果糖<
/p>
（
Fructose
）、半乳糖（
galactose
）。
3.
寡糖（
oligosaccha
ride
）：又称低聚糖，是由
2~20
个单糖通过糖
苷键连接而成的糖类物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。
4.
二糖（
dis
accharide
）：又称双糖，是最简单的寡糖，由
2
个分子
单糖缩合而成。常见的二糖有蔗糖（
sucrose
）、乳糖（
lactose
）、麦芽
糖（
maltose
）。
5.
多糖（
polysaccharide
）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
6.
同多糖（
ho
mopolysaccharide
）由同一种单糖聚合而成，如淀粉
< br>（
starch
）、糖原（
gl
ycogen
）、纤维素（
cellulose
）。
7.
杂多糖
（
heteropolysaccharide
）
有不同种单糖或单糖衍生物聚合而
成，如透明质酸（
hyaluronic acid,HA
）、肝素（
heparin,Hp
）等。
8.
糖胺聚糖（
glycosami
noglycan,GAG
）又称粘多糖，氨基多糖和酸
性多糖
。
是动植物特别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。
例如
透明质酸
.
硫酸软骨素
.
硫酸角质素等。
9. <
/p>
蛋白聚糖（
proteoglycan
）
：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋
白共价连接而成，
糖含量
可超过
95%
。
主要存在于软骨、
腱等结缔组织，
构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组
织中可吸收大量的
水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。
10.
糖蛋白
(gl
ycoprotein)
：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的
复合物，
其总体性质更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细
胞识别。
11.
糖脂（
glycolipid
）
12.
脂多糖（
lipopolys
accharide
）
第二部分
脂质
1.
脂质：
lipid
是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有
机分子。
2.
储存脂质
（
storage
lipid
）
、结构脂质
（
structure lipid
）
、活性
脂质（
active
lipid
）
3.
单纯脂质
（
simple
lipid
）、复合脂质（
compound
lipid
）、
衍生
脂质（
derived
lipid
）
4.
脂肪（真脂（
fat
）、脂肪酸（
fatty acid,FA
）
5.
必需脂酸
（
essential
FA
）
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
等多不
饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。
6.
磷脂酰胆碱
（
phosphatidyl Choline
，
PC
）
< br>也称卵磷脂（
lecithin
）
可降低胆固醇，增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。
7.
胆碱（
Choline
）
、胆固醇（
cho
lesterol
）
8.
脂蛋白（
lipoprotein
）脂质与蛋白
质以非共价键结合而成的复合物
a.
乳糜微粒（
chylomicron
）主要功能是从小肠转运
三酰甘油、胆固
醇以及其他脂质到血浆和其他组织。
b.
极低密度脂蛋白（
very
low density lipoprotein
，
VLDL
）主要功能
是从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织
。
c.
中间密度脂蛋白（
intermediate density
lipoprotein
，
IDL
）<
/p>
一部分
被肝脏直接吸收，一部分转化为
LDL
。
d.
低密度脂蛋白（
low
density lipoprotein
，
LDL
）把胆固醇从肝脏运
送到全身组织，过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉
上引起动脉硬
化。
e.
高密度脂蛋白（
high density lipoprot
ein
，
HDL
）会将胆固醇从
周边组织输送到肝脏代谢
原婉琼
廖婵璨
缪丹丹
刘红杏
朱巧亚
张曦
第三部分：氨基酸以及蛋白质共价结构
1.
单纯蛋白质（
simple p
roein
）：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含
其它化学成分
。
2.
缀合蛋白质（
conjugated protein
）：许多其它蛋白质含有除氨基酸
外的
各种化学成分作为其结构的一部分。
3.
辅基（
prosthetic
group
）
配体（
< br>ligand
）：许多其它蛋白质含有除
氨基酸外的各种
化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称
为辅基。
4.
纤维状蛋白质
（
fibrous pr
otein
）
、
球状蛋白质
（
globular protein
）
、
膜蛋白质（
membrane
protein
）。
5.
单体蛋白质（
monomeric
protein
）：有一条多肽链构成的蛋白质。
6.
寡聚蛋白质
（
oligomeric
protein
）
多聚蛋白质
（
multimeric protein
）<
/p>
：
由两条或多条多肽链构成的蛋白质。
7.
亚基或亚单位（
subunit
）：寡聚蛋白质中的多肽链。
8.
二硫键（
disulfide bond
）：在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残
基的共价键，
除肽键
外，
较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间
形成的化学键
。
9.
多肽（
polypeptide
）
/
寡肽
（
oligopeptide
）：通常把含有几个至十
几个氨基酸残基的肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。
10.
氨基酸残基（
aminoacid res
idue
）：肽链中的氨基酸因为参加肽键
的形成已经不是原来
完整的分子，故称为氨基酸残基。
11.
< br>蛋白质
（
protein
）
、
肽
(
或肽链
（
)
peptide chain
）
、
肽基
肽单位
（
petpide
group
）
12.
蛋白质的一级结构
(primary structu
re)
：多肽链中氨基酸的排列顺
序，包括二硫键的位置称为蛋
白质的一级结构。
第四部分：蛋白质三维结构
1.
Hydrogen bond:
氢键
2. hydrophobic
interation:
疏水作用（熵效应）
3. X-ray crystallography:
X
射线晶体学
4.
EM(electron
microscopy):
电子显微学
5. NMR(nuclear magnetic
resonance):
核磁共振
6. α
-
helix:α
-
螺旋
7.
β
-
pleated
sheet:β
-
折叠
8. β
-
turn:β
-
转角
9.
random coil
：无规卷曲
10. Primary
structure:
一级结构
肽链
中氨基酸的排列顺序，包括二硫
键的位置称为蛋白质的一级结构
secondary structure:
二级结构
蛋白质主
链折叠产
生的由氢键维系的有规则的构象。
secondary structure:
超二级结构
由若干相邻的二级结构元件
组合在一起，
彼
此相互作用，
形成种类不多的、
有规则的二级结构组合，
在多种蛋白质中充当三级结构的构件。
y
structure:
三级结构
指由
二级结构元件构建成的总三维结
构，
包括一级结构中相距远的肽
段之间的几何相互关系和侧链在三维空
间中彼此间的相互关系。
nary
structure:
四级结构
指寡
聚蛋白质中亚基缔合形成聚集
体的方式。
re domain
：结构域
多肽链在二级结构或超二级结构的基础
上形成三级结构的局部折叠区，
它是相对独立的紧密球状实体。
ltimeric
protein
：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成
multimeric protein
：杂多聚蛋白质，由几
种不同类型亚基组
成
eric
effect
：别构效应，
多亚基蛋
白质一般具有多个结合部
位，
结合在蛋白质分子的特定部位上的
配体对该分子的其他部位所产生
的影响
(
如改变亲和力或催化能力
)
eric
protein
：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质
eric site
：
别构部位，
除活性部位外还有别的配体
(
如效应物或<
/p>
调节物
)
的结合部位
第五部分
蛋白质的结构与功能的关系
1.
同源蛋白质（
Homologous
protein
）
：在不同生物体中
，行使相
同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。
2.
趋异突变
（
divergent
mutation
）：导致蛋白质一级结构改变，
使蛋白质被
淘汰或者形成新的蛋白质。
3.
中性突变
（
neutral mutation
）：中性突变是指这种突
变对生物
体的生存既没有好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活
力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。
4.
细胞色素
C
（
cytochrome C
）：细胞色素
C
是生物氧化的一个
非常重要的电子传递体，
在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参
与细胞呼吸
过程。
5.
分子病
（
molecular disease
）
：
基因突变引起的某个功能蛋白的一
个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的
三维结构
发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。
< br>
6.
血红蛋白
(hemog
lobin)=
球蛋白（
globin
）
+
血红素
(heme)
7.
蛋白质前体
（
precursor protein
）
：
生物刚合成的无活性的蛋白质，
也称为蛋白原或前蛋白质。
8.
血红蛋白的别构效应（变构效应）（
allosteric e
ffect
）：指亚基的
蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而
引起其余亚基以至整个分子构
象，性质和功能发生变化。
9.
效应物
effector
10.
血红蛋白
Hb
、
肌红蛋白
Mb
；紧张态
T
态
(tense state)
、松弛
态
R(relaxed
state)
；波耳效应（
Bohr effect
）、
2,3-
二磷酸甘油酸
2,3-Diphosphoglycerate
(DPG)
。
宿舍：
7#1721
刘露
第六章
蛋白质的分离纯化
1. Dialy
sis(
透析
):
利用蛋白质分子不能
通过半透膜的性质，使蛋白质
和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。
2. ultafiltration
（超滤
）：利用压力或离心机，强行使水和其它小分
子溶质通过半透膜，
而蛋白质被截留在膜上，
以达到浓缩和脱盐的目的。
3. Density gradient
（密度梯度）：蛋白
质质量和密度大的颗粒沉降的
快，进而形成密度梯度。
4. Gel permeation(l
凝胶渗透
)
：根据分子大小分离蛋白质的方法。
5. Salting in(
盐溶
)
：中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
6. Ionic strength(
离子强度
)
：中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们
离子强度
的函数。
7. Salting out(
< br>盐析
)
：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。
8. Electrophoresis
（电
泳）：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着
与其电性相反的电极运动。
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