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生物化学上册中英文名词解释汇总
第一部分：糖类
1.
糖
（<
/p>
Saccharide
）
：糖是多羟醛或
多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2.
单糖
（
monosaccharide
）
：也
称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多
羟醛或多羟酮。常见的单糖有
葡萄糖
（
Glucose
）
、
果糖
（
F
ructose
）
、半乳糖
（
galactose
）
。
3.
寡糖
（
oligosaccharide
）
：
又称低聚糖，
是由
2~20
个单糖通过糖苷键连接而
成的糖类物质。可分为二糖、三糖、四糖、五
糖等。
4.
二糖
（
disaccharide
）
：又称双糖，是最简单的寡糖，由
2
个
分子单糖缩合而
成。常见的二糖有
蔗糖
（
sucrose
）
、
乳糖
（
lactose
）
、
麦芽糖
（
mal
tose
）
。
5.
多糖
（
polysaccharide
）
：由
多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
6.
同多糖
（
homopolysaccharide
）由同一种单糖聚合
而成，如
淀粉
（
starch
）
、
糖原
（
glycogen
）
、
纤
维素
（
cellulose
）
。
7.
杂多糖
（
heteropolysacchari
de
）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如
透明质酸
（
hyaluronic acid,HA
）
、
肝素
（
he
parin,Hp
）等。
8.
糖胺聚糖
（
glycosaminoglycan,GAG
）又称粘多
糖，氨基多糖和酸性多糖。是
动植物特别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。
例如透明质酸
.
硫酸软
骨素
.
硫酸角质素等。
9.
蛋白聚糖
（
proteoglycan
）
：<
/p>
由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接
而成，糖含量可超
过
95%
。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。<
/p>
由于糖胺聚糖有密集的负电荷，
在组织中可吸收大量的水而赋予粘
性和弹性，
具有稳定、支持和保护细胞的作用。
10.
糖蛋白
(glycoprotein)
：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，<
/p>
其总体性质更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。
11.
糖脂
< br>（
glycolipid
）
12.
脂多糖
（
lipopolysaccharide
）
第二部分
脂质
1.
脂质：
lipid
是一类低溶于水而高
溶于非极性溶剂的生物有机分子。
2.
储存脂质
（
storage
lipid
）
、结构脂质
（
structure lipid
）
、活性脂质
（
active
lipid
）
3.
单纯脂质
（
simple
lipid
）
、
复合脂质
（
compound
lipid
）
、
衍生脂质
（
derived
lipid
）
4.
脂肪（真脂（
< br>fat
）
、脂肪酸（
fatty
acid,FA
）
5.
必需脂酸
（
essential
FA
）
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
等多不饱和脂酸
是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。
6.
磷脂酰胆碱
（
phosphatidyl
Cho
line
，
PC
）
也称卵磷脂（
lecithin
）
可降
低胆固醇，增加高密度脂蛋白
的作用，防止降低动脉硬化。
7.
胆碱（
Choline
）
、胆固醇（
cholesterol
）
8.
脂蛋白（
lipoprotein
）脂质与蛋白质以非
共价键结合而成的复合物
a.
乳糜微粒（
chylomicron
）主要
功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及
其他脂质到血浆和其他组织。
< br>
b.
极低密度脂蛋白（
very low density lip
oprotein
，
VLDL
）主要功
能是
从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。
c.
中间密度脂蛋白（
intermediate density
lipoprotein
，
IDL
）<
/p>
一部分
被肝脏直接吸收，一部分转化为
LDL
。
d.
低密度脂蛋白（
low density lipoprote
in
，
LDL
）把胆固醇从肝脏运送<
/p>
到全身组织，过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。
e.
高密度脂蛋白（
high density lipoprot
ein
，
HDL
）会将胆固醇从周边组
织输送到肝脏代谢
原婉琼
廖婵璨
缪丹丹
刘红杏
朱巧亚
张曦
第三部分：氨基酸以及蛋白质共价结构
1.
单纯蛋白质（
simple proein
）
：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学
成分。
2.
缀合蛋白质（
conjugated protein
）
：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的
各
种化学成分作为其结构的一部分。
3.
辅基（
prosthetic group
）
配体（
ligand
）
：许多其它蛋白质含有除氨基酸
外的各种化学成
分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。
4.
纤维状蛋白质（
fibrous
pr
otein
）
、球状蛋白质（
glob
ular
protein
）
、膜蛋<
/p>
白质（
membrane
protein
）
。
5.
单体蛋白质（
monomeric protein
）
：有一条多肽链构成的蛋白质。
6.
寡聚蛋白质（
oligomeric protein
）
多聚蛋白质（
mul
timeric protein
）
：
由两条或多条多肽链构成的蛋白质。
7.
亚基或亚单位（
subunit
）
：寡聚蛋白质中的多肽链。
8.
二硫键
（
disulfide
bond
）
：
在蛋白
质或多肽分子中连接氨基酸残基的共价键，
除肽键外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基
的侧链之间形成的化学键。
9.
<
/p>
多肽（
polypeptide
）
/
寡肽（
oligopeptide
）
：通常把含有几个至十几个氨基
酸残基的肽链
统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。
10.
< br>氨基酸残基（
aminoacid residue
）<
/p>
：肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已
经不是原来完整的分子，
故称为氨基酸残基。
11.
蛋白质
（
protein
）
、肽
(
或肽链
)
（
peptide
chain
）
、肽基
肽单位（
petpide
group
）
12.
蛋白质的一级结构
(primary
structure)
：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括
二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。
第四部分：蛋白质三维结构
1.
Hydrogen
bond:
氢键
2.
hydrophobic
interation:
疏水作用（熵效应）
3.
X-ray
crystallography: X
射线晶体学
4.
EM(electron
microscopy):
电子显微学
5.
NMR(nuclear
magnetic resonance):
核磁共振
6.
α
-h
elix:
α
-
螺旋
< br>
7.
β
-pleated sheet:
β
-
折叠
8.
β
-t
urn:
β
-
转角
9.
random
coil
：无规卷曲
10.
Primary
structure:
一级结构
肽链中氨基酸的排列顺序，
包括二硫键的位置
称为蛋白质的一级结构
secondary
structure:
二级结构
蛋白
质主链折叠产
生的由氢键维系的有规则的构象。
secondary
structure:
超二级结构
<
/p>
由若干相邻的二级结构元件组合在
一起，彼此相互作用，形成种类
不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋
白质中充当三级结构的构件。
y
structure:
三级结构
指由二级结构元件构建成的总三维结构，
包括
一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的
相互关系。
nary
structure:
四级结构
指寡
聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的
方式。
re domain
：结构域
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三
级结构的局部折叠区，
它是相对独立的紧密球状实体。
ltimeric
protein
：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成
multimeric
protein
：杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成
eric effect
：别构效应，
多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结
合在蛋白质分子的特定
部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响
(
如
改变亲和力或催化能力
)
eric
protein
：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质
eric site
：别构部位，除活性部位外还有别的配体<
/p>
(
如效应物或调节
物
)
的结合部位
第五部分
蛋白质的结构与功能的关系
1.
同源蛋白质（
Homologous
protein
）
：在不同生物体中
，行使相同或相似
功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。
2.
趋异突变
（
divergent mutation
）
：
导致蛋白质一级结构改变，
使蛋白质
被淘汰或者形成
新的蛋白质。
3.
中性突变
（
neutral mutation
）
：中性突变是指这
种突变对生物体的生
存既没有好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，
即适合
度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。
4.
细胞色素
C
（
cytochrome
C
）
：细胞色素
C
是生
物氧化的一个非常重要的
电子传递体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细
胞呼吸
过程。
5.
分子病
（
molecular disease
）
：基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几
个氨基酸残基
发生了遗传性替代从而导致整个分子的
三维结构发生改变，<
/p>
功
能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。
6.
血红蛋白
(hemoglobin)=
球蛋白（
globi
n
）
+
血红素
(heme)
7.
蛋白质前体（
precursor protein
）
：生物刚合成的无活性的蛋白质，也称
为蛋
白原或前蛋白质。
8.
血红蛋白的别构效应（变构效应）
（
allost
eric
effect
）
：指亚基的
蛋白质分
子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能
发生变化。
9.
效应物
effector
10.
血红蛋白
Hb
、
肌红蛋白
Mb
；
紧张态
T
态
(tense
state)
、
松弛态
R(relaxed
state)
；
波
耳
效
应
（
Boh
r
effect
）、
2,3-
二
磷
酸
甘
油
酸
2,3-Diphosphoglycerate
(DPG)
。
宿舍：
7#1721
刘露
第六章
蛋白质的分离纯化
1.
Dialysis(
透析
):
利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，
使蛋白质和其它小
分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。
2.
ulta
filtration
（超滤）
：
利用
压力或离心机，
强行使水和其它小分子溶质通
过半透膜，而蛋白
质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
3.
Density gradi
ent
（密度梯度）
：蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进
而形成密度梯度。
4.
Gel permeatio
n(l
凝胶渗透
)
：根据分子大小分离
蛋白质的方法。
5.
Salting in(
盐溶
)
：中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
6.
Ionic strengt
h(
离子强度
)
：
中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们离子强
度的函数。
7.
Salting out(<
/p>
盐析
)
：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀
出来。
8.
Electrophoresis
（电泳）
：不处于等电状态
的蛋白质分子，将向着与其电性
相反的电极运动。